王镜岩生物化学名词解释
1.氨基酸（ ）：是含有一个碱性氨基（2）和一个酸性羧基()的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。 2.必需氨基酸（ ）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。 3.非必需氨基酸（ ）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 4.等电点（ ）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的值。
5.茚三酮反应（ ）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
6.层析（）:按照在移动相和固定相 （可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。
7.离子交换层析（ ）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。 8.透析（）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。 9.凝胶过滤层析（ ，）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 10.亲合层析（ ）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。 11.高压液相层析（）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 12.凝胶电泳（ ）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。
13聚丙烯酰氨凝胶电泳（）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 14.等电聚焦电泳（）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（）处，即梯度为某一时，就不再带有净的正或负电荷了。 15.双向电泳（ ）：等电聚焦电泳和的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照）分离，然后再进行（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。 16降解（ ）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯()修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 17.同源蛋白质（ ）：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。
18.构型（）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。 19.构象（）:由于单键旋转引起的组成原子的不同排列。一种构象改变为另一种构
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象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 20.蛋白质一级结构（ ）：指多肽链的氨基酸序列。
21.蛋白质二级结构：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲。
22.蛋白质三级结构（ ）:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象。它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键(离子键)维持的。
23.蛋白质四级结构（ ）:寡聚蛋白质所有，:血红蛋白，寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。 24.α-螺旋（α）207要点123
25.超二级结构（ ）:在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，种类不多的二级结构组合或二级结构串，在各种蛋白质中充当三级结构的构件。分为αα,βαβ,ββ三种
26.结构域（）:多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体。
27.疏水相互作用( ):水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象。
28.蛋白质变性（）:天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时，生物活性丧失，溶解度降低，不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程称蛋白质变性。其实质是次级键被破坏，但一级结构仍完好。
29.蛋白质的三维结构：蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向。 30.肌红蛋白（）:是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白，是肌肉内储存氧的蛋白质，它的氧饱和曲线为双曲线型。
31，复性（）:当变性因素除去后，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。
32.波尔效应（ ）:增加2浓度和降低都能提高血红蛋白亚基的协同效应，引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降，促进血红蛋白释放氧，反之，增加氧气的浓度，使血红蛋白释放及2,这种现象称波尔效应。
33.血红蛋白（）: 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织，它的氧饱和曲线为S型。
34.别构效应（ ）:又称为变构效应，寡聚蛋白质一般具多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响。
35.酶（）:由活细胞产生的在细胞内、外一定条件下，都能起催化作用，具有极高的催化效率的高度专一性的生物大分子。它使错综复杂的生化反应变得顺利和迅速。
36.全酶（）:脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物。
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37.活性部位（中心）（ ）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成。 38.酸-碱催化（ ）:质子转移加速反应的催化作用。 39.共价催化（ ）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。 40.靠近效应（ ）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。 41.寡聚蛋白质：两条或两条以上的具三级结构的多肽链组成的蛋白质。
42.米氏方程（ ）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υ[s]/([s])
43.米氏常数（ ）:对于一个给定的反应，酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υ）一半时的底物浓度。
44.有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成H2O和2并放出大量能量的过程。 45.双倒数作图（ ）:又称为作图。一个酶促反应的速度的倒数（1）对底物浓度的倒数（1）的作图。x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。 46.竞争性抑制作用（ ）:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶促反应抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使增大而υ不变。
47.非竞争性抑制作用（ ）: 抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使不变而υ变小。
48.反竞争性抑制作用（ ）: 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使和υ都变小但υ不变。
49.酶原（）:通过有限蛋白水解，能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。
50.调节酶（ ）:位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶，它的活性根据代谢的需要而增加或降低。
51.别构酶（ ）:活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。
52.抗体酶（）:又称催化性抗体，为在易变区被赋予了酶属性的免疫球蛋白。 53.同工酶（ ）：催化相同的化学反应但其在蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在着明显差异的一组酶。 54.别构调节酶/剂（ ）：称为别构效应物。结合在别构酶的调节部位，调节酶催化活性的生物分子。别构调节物可以是是激活剂，也可以是抑制剂。 55.维生素（）：维持细胞正常功能所必需的需要量很小、机体不能合成或合成量很小，需由食物中供给的一类小分子有机化合物。 56，水溶性维生素（ ）：一类能溶于水的有机营养分子。其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸（维生素C）及硫辛酸。 57，脂溶性维生素（ ）：由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。脂溶性维生素包括A，D，E，和K，这类维生素能被动物贮存。 58，辅酶（）：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有
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维生素。辅酶与酶结合松散，可以通过透析除去。 59，辅基（ ）：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。辅基在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合。
60.尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（）：含有尼克酰胺的辅酶，在某些氧化还原中起着氢原子和电子载体的作用，常常作为脱氢酶的辅酶。
61.黄素单核苷酸（）一种核黄素磷酸，是某些氧化还原反应的辅酶。 62.硫胺素焦磷酸（ ）：是维生素B1的辅酶形式，参与转醛基反应。 63.黄素腺嘌呤二核苷酸（）：是某些氧化还原反应的辅酶，含有核黄素。 64.磷酸吡哆醛（ ）：是维生素B6（吡哆醇）的衍生物，是转氨酶，脱羧酶和消旋酶的酶。
65.生物素（）：参与脱羧反应的一种酶的辅助因子。
66.辅酶A( A)：一种含有泛酸的辅酶，在某些酶促反应中作为酰基的载体。 67.转氨酶（）：称为氨基转移酶，在该酶的催化下，一个α-氨基酸的氨基可转移给别一个α-酮酸。
68.糖类：多羟醛或多羟酮及其缩聚物和某些衍生物的总称。 69.变旋（）：一种具旋光性的物质的溶液，经放置，其旋光率发生改变的现象。 70.糖苷（）：单糖半缩醛羟基与另一个分子的羟基，胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。
71，肽聚糖（）：乙酰葡萄糖胺和乙酰胞壁酸交替连接的杂多糖与不同的肽交叉连接形成的大分子。肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。 72.糖蛋白（）:含有共价连接的葡萄糖残基的蛋白质。
73. 糖胺聚糖：由含己糖醛酸和己糖胺成分的重复二糖单位构成。 74.蛋白聚糖（）：一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成。
75.三脂酰甘油（）：称为甘油三酯。一种含有与甘油酯化的三个脂酰基的酯。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。 76.生物膜（ ）：镶嵌有蛋白质的脂双层，起着划分和分隔细胞和细胞器作用，生物膜也是与许多能量转化和细胞内通讯有关的重要部位。 77.内在膜蛋白（ ）：插入脂双层的疏水核和完全跨越脂双层的膜蛋白。 78.外周膜蛋白（ ）：通过与膜脂的极性头部或内在的膜蛋白的离子相互作用和形成氢键与膜的内或外表面弱结合的膜蛋白。 79.流动镶嵌模型（ ）：针对生物膜的结构提出的一种模型。在这个模型中，生物膜被描述成镶嵌有蛋白质的流体脂双层，脂双层在结构和功能上都表现出不对称性。有的蛋白质“镶“在脂双层表面，有的则部分或全部嵌入其内部，有的则横跨整个膜。另外脂和膜蛋白可以进行横向扩散。 80.通透系数（ ）：是离子或小分子扩散过脂双层膜能力的一种量度。通透系数大小与这些离子或分子在非极性溶液中的溶解度成比例。 81.通道蛋白（ ）：是带有中央水相通道的内在膜蛋白，它可以使大小适合的离子
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或分子从膜的任一方向穿过膜。 82.（膜）孔蛋白（ ）：其含意与膜通道蛋白类似，只是该术语常用于细菌。 83.被动转运（ ）：称为易化扩散。是一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上，然后被转运过膜，但转运是沿着浓度梯度下降方向进行的，所以被动转达不需要能量的支持。 84.主动转运（ ）：一种转运方式，通过该方式溶质特异的结合于一个转运蛋白上然后被转运过膜，与被动转运运输方式相反，主动转运是逆着浓度梯度下降方向进行的，所以主动转运需要能量的驱动。在原发主动转运过程中能源可以是光，或电子传递；而第二级主动转运是在离子浓度梯度下进行的。 85.协同运输（）：两种不同溶质的跨膜的耦联转运。可以通过一个转运蛋白进行同一方向（同向转运）或反方向（反向转运）转运。 86.胞吞（信用）（）：物质被质膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成（物质在囊泡内）被带入到细胞内的过程。 87.核苷（）：是嘌呤或嘧啶碱通过共价键与戊糖连接组成的化合物。核糖与碱基一般都是由糖的异头碳与嘧啶的1或嘌呤的9之间形成的β糖键连接。 88.核苷酸（）：核苷的戊糖成分中的羟基磷酸化形成的化合物。
89( )：3ˊ,5ˊ-环腺苷酸，是细胞内的第二信使，由于某部些激素或其它分子信号刺激激活腺苷酸环化酶催化环化形成的。
90.磷酸二酯键（ ）:一种化学基团，指一分子磷酸与两个醇（羟基）酯化形成的两个酯键。该酯键成了两个醇之间的桥梁。例如一个核苷的3ˊ羟基与另一个核苷的5ˊ羟基与同一分子磷酸酯化，就形成了一个磷酸二酯键。 91.脱氧核糖核酸（）：含有特殊脱氧核糖核苷酸序列的聚脱氧核苷酸，脱氧核苷酸之间是是通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接的。是遗传信息的载体。 92.核糖核酸（）：通过3ˊ,5ˊ-磷酸二酯键连接形成的特殊核糖核苷酸序列的聚核糖核苷酸。
93.核糖体核糖核酸（ ）：作为组成成分的一类，是细胞内最丰富的 . 94.信使核糖核酸( ):一类用作蛋白质合成模板的 .
95. 转移核糖核酸（ ）:一类携带激活氨基酸，将它带到蛋白质合成部位并将氨基酸整合到生长着的肽链上。含有能识别模板上互补密码的反密码。 96.转化（作用）（）:一个外源 通过某种途径导入一个宿主菌，引起该菌的遗传特性改变的作用。 97.转导（作用）（）:借助于病毒载体，遗传信息从一个细胞转移到另一个细胞。 98.碱基对（ ）:通过碱基之间氢键配对的核酸链中的两个核苷酸，例如A与T或U , 以及G与C配对 。 99的双螺旋（ ）：两条反向平行的多核苷酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架。双螺旋的直径为2，碱基堆积距离是0.34，两核苷酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按，配对互补，彼此以氢键相联系。维持双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。
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