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生物化学复习重点汇总

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生物化学

第1章 蛋白质的结构与功能

1.蛋白质:是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物 2.蛋白质的主要成分:C、H、O、N、S 含氮量:16%

*微量凯式定氮法:蛋白质含量(g)=每克样品含氮克数*6.25

3.组成人体蛋白质的氨基酸有20种,均属于L-氨基酸(甘氨酸除外)

非极性氨基酸(7)

4.氨基酸根据R侧链基团可分为: 不带电的极性氨基酸(8)

极性氨基酸 带负电酸性氨基酸(2)

带正电碱性氨基酸(3) 5.非极性疏水性氨基酸:甘氨酸 Gly 异亮氨酸 Ile 丙氨酸 Ala 苯丙氨酸 Phe 缬氨酸 Val 脯氨酸 Pro 亮氨酸 Leu

极性中性氨基酸: 丝氨酸 Ser 天冬酰胺 Asn 苏氨酸 Thr 谷氨酰胺 Gln 酪氨酸 Tyr 半胱氨酸 Cys 色氨酸 Trp 蛋氨酸 Met

酸性氨基酸:天冬氨酸 Asp 碱性氨基酸:赖氨酸 Lys 谷氨酸 Glu 精氨酸 Arg

(*天谷酸---天上的谷子很酸) 组氨酸 His 6.氨基酸的理化性质:

(1)等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点pI。

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(2)两性解离性:所有氨基酸都含有酸性的α-羧基和碱性的α-氨基,使氨基酸在酸性条件下与H+ 结合而带正电荷(—NH3+),在碱性溶液中释出H+ 带负点荷(—COO-),因此氨基酸是一种两性电解质,具有两性解离的特性,其解离方式取决于所处溶液的H+ 浓度,即pH。 *pHpI:阴离子 移向正极

(3)含共轭双键的氨基酸据具有紫外吸收性质 色氨酸、酪氨酸 具有共轭双键

在中性pH条件下,其紫外吸收峰在280nm 可凭此对溶液中蛋白质进行定性定量分析 (4)氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物

在弱酸性溶液中氨基酸与茚三酮水合物共热,生成蓝紫色化合物 此化合物最大吸收峰在波长570nm处 可作为氨基酸定量分析的方法

7.肽键:是指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成

的酰胺键

8.肽:由氨基酸通过肽键缩合相连而形成的化合物

9.氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全的氨基酸 10.谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成 (谷氨酸的γ-羧基形成肽键) 11.蛋白质的一级结构

定义:蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,20n

化学键:只要是肽键,有些蛋白质还包括二硫键

12.蛋白质的二级结构

定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子

的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象

类型:α-螺旋、β-折叠、β-转角、有序非重复结构(无规卷曲) 化学键:氢键

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*肽单元(肽平面):是蛋白质构象的基本结构单位

肽键具有部分双键的性质,参与肽键构成的六个原子被束缚在同一平面上

13.二级结构的主要形式 (1)α-螺旋

①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧 ②每圈螺旋含3.6个氨基酸,螺距为0.54nm

③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢

键与螺旋长轴基本平行

*每个氨基酸残基沿中心轴上升0.15nm,旋转100°,氢键与长轴平行 (2)β-折叠

由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象,是多肽链主链的

另一种有规律的结构单元

① 相邻两肽键平面间折叠成锯齿状,并构成110°夹角,氨基酸残基侧链

位于锯齿状结构的上下方

② 两条以上肽链或一条肽链的若干肽段的锯齿状结构平行排列,两条肽链

走向可相同(顺向平行),也可相反(反向平行【更稳定】)

③ 稳定因素是链间肽键的羰基C=O与亚氨基N-H形成的氢键,氢键与螺旋

长轴垂直

(3)β-转角

多肽链180°回折部分形成的一种二级结构

① 肽链内形成180°回折

② 通常有4个氨基酸残基构成,第一个氨基酸残基与第四个形成氢键 ③ 第二个氨基酸残基常为脯氨酸(Pro) (4)有序非重复结构(无规卷曲)

指多肽链主链部分形成的无确定规律的卷曲构象 (5)模体(超二级结构)

蛋白质分子中,若干个具有二级结构的肽段,在空间上相互接近,形成一

个特殊的空间构象

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生物化学复习重点汇总

生物化学第1章蛋白质的结构与功能1.蛋白质:是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2.蛋白质的主要成分:C、H、O、N、S含氮量:16%*微量凯式定氮法:蛋白质含量(g)=每克样品含氮克数*6.253.组成人体蛋白质的氨基酸有20种,均属于L-氨基酸(甘氨酸除外)
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